武汉有什么病毒_ 武汉病毒所揭示拉沙热病毒囊膜糖蛋白N-糖基化修饰机制

< p > 国际病毒学学术期刊《病毒学杂志》最近在网上公布了中国科学院生物安全中心和武汉病毒学研究所肖耿富团队的最新研究成果。这篇论文的题目是“综合相互作用分析重新评估了lassa病毒学的n-糖基化需要stt3b”本研究揭示了寡糖转移酶STT3B在拉萨病毒包膜糖蛋白糖基化过程中的作用和机制

哺乳动物(Mammarenavirus)属于布尼亚病毒目的Arenaviridae科。它主要由旧世界和新世界沙粒病毒组成，包括对人类构成重要威胁的各种剧毒病毒，如拉萨病毒(LASV)、朱宁病毒(朱宁病毒)、马丘比病毒(马丘比病毒)等。LASV主要流行于西非国家，如尼日利亚、利比里亚、塞拉利昂和几内亚，每年造成10万至30万人感染，约5 000人死亡。LASV荚膜糖蛋白GP高度糖基化，在避免宿主抗体中和方面发挥重要作用。然而，糖基化的具体机制仍不清楚。本研究通过质谱鉴定了宿主寡糖转移酶复合体中LASV糖蛋白与STT3B的相互作用。哺乳动物细胞OST复合体催化亚单位中有STT3A和STT3B两种亚型。正常情况下，STT3B OST负责补充STT3A遗漏的糖基化位点。研究发现LASV糖蛋白的糖基化位点主要不是由STT3A介导的，而是由STT3B osts介导的。STT3B在LASV糖蛋白的糖基化及其随后的成熟过程中与其辅助蛋白MAGT1或TUSC3协同发挥更重要的作用。研究还发现，这种现象在朱诺病毒、MACV病毒和其他高致病性沙粒病毒中很常见。此外，对STT3B具有比STT3A更高特异性的N-糖基化抑制剂NGI-1能够显著抑制LASV等一系列高致病性沙粒病毒糖蛋白的糖基化过程，降低病毒感染性。该研究为进一步分析LASV病毒和其他沙粒病毒的感染机制以及未来抗病毒药物的开发提供了候选靶点。

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说明:STT3B与其辅助蛋白MAGT1或TUSC3合作，在LASV等高致病性沙粒病毒糖蛋白的糖基化和随后成熟中发挥重要作用

国际病毒学学术期刊《病毒学杂志》最近在网上公布了中国科学院生物安全中心和武汉病毒学研究所肖耿富团队的最新研究成果。这篇论文的题目是“综合相互作用分析重新评估了lassa病毒学的n-糖基化需要stt3b”本研究揭示了寡糖转移酶STT3B在拉萨病毒包膜糖蛋白糖基化过程中的作用和机制

哺乳动物(Mammarenavirus)属于布尼亚病毒目的Arenaviridae科。它主要由旧世界和新世界沙粒病毒组成，包括对人类构成重要威胁的各种剧毒病毒，如拉萨病毒(LASV)、朱宁病毒(朱宁病毒)、马丘比病毒(马丘比病毒)等。LASV主要流行于西非国家，如尼日利亚、利比里亚、塞拉利昂和几内亚，每年造成10万至30万人感染，约5 000人死亡。LASV荚膜糖蛋白GP高度糖基化，在避免宿主抗体中和方面发挥重要作用。然而，糖基化的具体机制仍不清楚。本研究通过质谱鉴定了宿主寡糖转移酶复合体中LASV糖蛋白与STT3B的相互作用。哺乳动物细胞OST复合体催化亚单位中有STT3A和STT3B两种亚型。正常情况下，STT3B OST负责补充STT3A遗漏的糖基化位点。研究发现LASV糖蛋白的糖基化位点主要不是由STT3A介导的，而是由STT3B osts介导的。STT3B在LASV糖蛋白的糖基化及其随后的成熟过程中与其辅助蛋白MAGT1或TUSC3协同发挥更重要的作用。研究还发现，这种现象在朱诺病毒、MACV病毒和其他高致病性沙粒病毒中很常见。此外，对STT3B具有比STT3A更高特异性的N-糖基化抑制剂NGI-1能够显著抑制LASV等一系列高致病性沙粒病毒糖蛋白的糖基化过程，降低病毒感染性。该研究为进一步分析LASV病毒和其他沙粒病毒的感染机制以及未来抗病毒药物的开发提供了候选靶点。

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说明:STT3B与其辅助蛋白MAGT1或TUSC3合作，在LASV等高致病性沙粒病毒糖蛋白的糖基化和随后成熟中发挥重要作用